Español (España)

ibbtec@unican.es

Piero Crespo Baraja (IP)

IBBTEC. c/ Albert Einstein, 22. 39011 Santander
pedro.crespo@unican.es
942 200959
Regulación Espacial de las Señales RAS-ERK en Cáncer
Director; Investigador Principal
Cáncer
Departamento de Señalización Celular y Molecular

Piero Crespo es Licenciado en Ciencias Biológicas por la Universidad Autónoma de Madrid (1986) y Doctor en Ciencias Biológicas por la Universidad de Cantabria (1991). Su tesis se centró en el papel de Apo E en la patogénesis de la Ateroesclerosis. Siempre interesado por la transducción de señales, en 1992 se unió como becario Fulbright, al grupo de Silvio Gutkind en los National Institutes of Health (Bethesda, MD). Durante su etapa en NIH, de 1992 a 1996, sus trabajos más significativos fueron: la dilucidación del papel de los dímeros beta-gamma en la activación de la ruta Ras-ERK por receptores acoplados a proteínas G y la identificación de Vav como factor de intercambio para las GTPasas Rho, ambos publicados en Nature. Volvió a España con un Contrato de Reincorporación a finales de 1996 y tras ganar la plaza de Científico Titular del CSIC en 1998, se estableció en el Instituto de Investigaciones Biomédicas de Madrid. En 2002 se trasladó a Santander, a la Unidad Asociada del IIB con la Universidad de Cantabria, embrión del IBBTEC, donde trabaja actualmente con el rango de Profesor de Investigación del CSIC, al que ascendió en 2008, y director del centro. Su trabajo se ha centrado fundamentalmente en el estudio de la regulación de la ruta Ras-ERK. En concreto, en cómo la sublocalización celular y la compartimentalización espacial de dichas señales, inciden en sus efectos bioquímicos y biológicos, tanto en contextos fisiológicos como patológicos, en particular en cáncer. Y en cómo tal regulación espacial puede explotarse en busca de nuevas terapias antitumorales. En este aspecto, ha identificado la dimerización de ERK como potencial diana antitumoral y posteriormente ha descubierto una molécula inhibidora de dicha dimerización con notables efectos antineoplásicos, trabajos publicados en Molecular Cell y Cancer Cell respectivamente. Es autor de tres patentes y de 110 publicaciones científicas, incluidos trabajos en: Nature, Science, Cancer Cell, Molecular Cell, Nature Cell Biology, Nature Communications, EMBO J., J Cell. Biol, entre 61 publicaciones como primer o principal autor. A lo largo de su carrera, ha sido financiado regularmente por proyectos estatales, además de por proyectos de la UE (FP6) y de fundaciones privadas europeas (AICR) y españolas (Fundación Botín, AECC). Su grupo está incluido en CIBERONC. Ha dirigido 18 tesis doctorales, dos con Premio Extraordinario de Doctorado de la Universidad de Cantabria, y ha sido galardonado con seis premios nacionales e internacionales. Es miembro de cinco comités editoriales, y actúa habitualmente como evaluador para instituciones científicas nacionales y extranjeras, y como revisor en múltiples revistas científicas. Ha sido invitado a impartir más de un centenar de charlas y seminarios en congresos, universidades y otras instituciones científicas, nacionales e internacionales y es Profesor Honorario de la Universidad Autónoma de Madrid y de la Universidad de Cantabria.

Regulación Espacial de las Señales Ras-ERK en Cáncer

Líneas de Investigación

Regulación espacial de señales Ras-ERK en procesos fisiológicos y en cáncer
Desarrollo de fármacos antitumorales que bloqueen interacciones proteína-proteína en la ruta Ras-ERK.

Financiación

“Nuevas dianas moleculares en la ruta Ras-ERK: potencial terapéutico en el cáncer de tiroides”. Asociación Española Contra el Cáncer (AECC). GCB141423113. Proyecto coordinado 2014-2019.
Red Temática de Investigación Cooperativa sobre el Cáncer (RTICC). RD/12/0036/0033. 2012-2015.
“Proteínas Scaffold como moduladores de la resistencia a inhibidores de la ruta RAS-ERK en melanoma”. SAF-2015 63638R. 2016-2018.
Grupo incluido en: Centro de Investigación Biomédica en Red sobre el Cáncer (CIBERONC). (CB16/12/00436). 2017-2023.
“ERK spatial distribution and dimerization: implications in carcinogenesis”. RTI2018-096658B. 2019-2021.
“Repurposing MAPK inhibitors for the treatment of COVID-19”. Proyecto intramural CSIC. CSIC-COV19-095. 2020.
Grupo incluido en la Plataforma PTI SALUD GLOBAL-CSIC: SG2103031_2107300020.
“Reutilización de inhibidores de MAPK para el tratamiento de COVID-19”. G.CANTABRIA: 2020UIC22-PUB0008.
“Proteínas HOX como mediadores de la ruta RAS-ERK”. PID2021-126288OB-I00. 2022-2025. 294.000€. Investigador Principal.
“Desarrollo de un marcador de la respuesta terapéutica del melanoma BRAF positivo”. Proyectos de Prueba de Concepto PDC2022-133569-I00. 2023-2025.

ERK2 stimulates MYC transcription by anchoring CDK9 to the MYC promoter in a kinase activity-independent manner

Agudo-Ibáñez L, Morante M, García-Gutiérrez L, Quintanilla A, Rodríguez J, Muñoz A, León J, Crespo P.

Piero Crespo Baraja (IP)

Regulación Espacial de las Señales Ras-ERK en Cáncer

Líneas de Investigación

Financiación

ERK2 stimulates MYC transcription by anchoring CDK9 to the MYC promoter in a kinase activity-independent manner

Scaffold coupling: ERK activation by trans-phosphorylation across different scaffold protein species

Immune Checkpoint Inhibitors and RAS–ERK Pathway-Targeted Drugs as Combined Therapy for the Treatment of Melanoma

The Rho guanosine nucleotide exchange factors Vav2 and Vav3 modulate epidermal stem cell function

Editorial: Ras and Other GTPases in Cancer: From Basic to Applied Research

ARID2 deficiency promotes tumor progression and is associated with higher sensitivity to chemotherapy in lung cancer

RAS Subcellular Localization Inversely Regulates Thyroid Tumor Growth and Dissemination

Regulators of the RAS-ERK pathway as therapeutic targets in thyroid cancer.

An Integrated Global Analysis of Compartmentalized HRAS Signaling.

The RAS-ERK pathway: A route for couples.

RAS at the Golgi antagonizes malignant transformation through PTPRκ-mediated inhibition of ERK activation.

Protein-Protein Interactions: Emerging Oncotargets in the RAS-ERK Pathway

RAS GTPase-dependent pathways in developmental diseases: old guys, new lads, and current challenges.

Ras and Rap Signal Bidirectional Synaptic Plasticity via Distinct Subcellular Microdomains.

Characterisation of HRAS local signal transduction networks using engineered site-specific exchange factors

ERK Signals: Scaffolding Scaffolds?

The chick embryo chorioallantoic membrane as an in vivo model to study metastasis.

Defined spatiotemporal features of RAS-ERK signals dictate cell fate in MCF-7 mammary epithelial cells.

Absence of K-Ras Reduces Proliferation and Migration But Increases Extracellular Matrix Synthesis in Fibroblasts.

Tumors topple when ERKs uncouple.

Small Molecule Inhibition of ERK Dimerization Prevents Tumorigenesis by RAS-ERK Pathway Oncogenes.

H-Ras distribution and signaling in plasma-membrane microdomains are regulated by acylation and deacylation events.

Lysine methylation in cancer: SMYD3-MAP3K2 teaches us new lessons in the Ras-ERK pathway.

Spatial control of Cdc42 signalling by a GM130-RasGRF complex regulates polarity and tumorigenesis.

The small GTPase N-Ras regulates extracellular matrix synthesis, proliferation and migration in fibroblasts.

Mxi2 sustains ERK1/2 phosphorylation levels in the nucleus by preventing ERK1/2 binding to phosphatases.

Mutant K-Ras activation of the proapoptotic MST2 pathway is antagonized by wild-type K-Ras.

Mutant K-Ras activation of the proapoptotic MST2 pathway is antagonized by wild-type K-Ras.

Working without kinase activity: phosphotransfer-independent functions of extracellular signal-regulated kinases.

Ras and Rho GTPases on the move: The RasGRF connection.

Ras GEFs as inhibitors of Rho GTPases: RasGRF suppresses Cdc42-mediated tumor cell movement, cytoskeletal dynamics and transformation.

An actor on many stages: Ras subcellular localization, site-specific regulation and functions

RasGRF negatively regulates Cdc42-mediated transformation, cytoskeletal dynamics and tumor cell movement

Activation of Ras and Rho GTPases and MAP kinases by G-Protein-coupled receptors

New druggable targets in the Ras pathway?

Analysis of ERKs dimerization by electrophoresis.

ERK1/2 MAP kinases promote cell cycle entry by rapid, kinase-independent disruption of Retinoblastoma–LaminA complexes.

The Ras-ERK pathway: understanding site-specific signaling provides hope of new anti-tumour therapies

Correction for Agudo-Ibáñez et al., "H-Ras Distribution and Signaling in Plasma Membrane Microdomains Are Regulated by Acylation and Deacylation Events"

Lorena Agudo Ibáñez

Rocío García Gómez

Daniel Molina Carreño

Marta Morante Ezquerra

Laura Ruiz Peinado

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