Español (España)

ibbtec@unican.es

Gabriel Moncalián (IP)

IBBTEC. c/ Albert Einstein, 22. 39011 Santander
gabriel.moncalian@unican.es / maria.lucas@unican.es
942 201934 (G. Moncalián) / 942 203936 (M. Lucas)
Diseño e Ingeniería de Proteínas
Investigador Principal
Biología estructural
Departamento de Microbiología y Genómica

Gabriel Moncalián

Etapa predoctoral (1994-2000): Licenciatura en Ciencias Químicas en la Universidad de Valladolid. Tesis doctoral sobre complejo nucleoproteico iniciador de la conjugación bacteriana bajo la dirección del Dr. Fernando de la Cruz en el Departamento de Biología Molecular de la Universidad de Cantabria gracias a una beca de formación de personal investigador del MEC, con estancias en los laboratorios del Dr. Robert T. Sauer en el MIT (Cambridge, MA) y la Dra. Ellen Zechner en la Universidad de Graz (Austria). Premio extraordinario de doctorado.

Etapa postdoctoral 1 (2000-2003): Grupo del Dr. John A. Tainer en el Instituto Scripps (La Jolla, CA) trabajando en Biología estructural de la Reparación de ADN.

Etapa postdoctoral 2 (2003-2004): Grupo del Dr. Jerónimo Bravo en el CNIO (Madrid) trabajando en Biología estructural de endocitosis.

Contrato Ramón y Cajal (2005-2009): Reincorporación a la UC. Comienzo de un proyecto independiente sobre lasíntesis de triglicéridos y ácidos grasos poliinsaturados.

Actualidad: Catedrático de Genética de la Universidad de Cantabria desde 2023 –antes, Profesor Titular desde 2009– e Investigador Principal del Grupo de Investigación Diseño e Ingeniería de Proteínas del Instituto de Biomedicina y Biotecnología de Cantabria (IBBTEC) desde 2014. En esta última etapa he consolidado mi grupo de investigación. IP de varios proyectos del Plan Estatal y proyectos con empresas nacionales, destacando el contrato con Sniace para desarrollar un proyecto cenit-E para la mejora de la producción de bioetanol. Usuario habitual del sincrotrón ALBA. Coordinador de los programas de máster y doctorado en Biología Molecular y Biomedicina y vicedecano de postgrado de la Facultad de Medicina. He publicado 40 artículos en revistas internacionales (Nature, Cell, NSMB, PNAS, EMBOJ, Angewandte Chemie, etc), una patente para la producción de triglicéridos en bacterias y he dirigido ocho Tesis doctorales.

Diseño e Ingeniería de Proteínas

IPs: Gabriel Moncalián y María Lucas Gay

Líneas de Investigación

Cristalografía de proteínas
Proteínas de unión a ADN
Conjugación bacterianaSíntesis de ácidos grasos poliinsaturados
Precursores químicos
Estructura y función de complejos proteicos implicados en el tráfico vesicular intracelular.
Bases moleculares y estructurales de enfermedades neurodegenerativas.
Bases estructurales de las interacciones huésped-patógeno

La ingeniería de proteínas permite la optimización de polipéptidos naturales para diversasaplicaciones biomédicas y biotecnológicas. Así, nuestro grupo utiliza esta aproximación para optimizar enzimas implicadas en la síntesis de ácidos grasos de interés comercial o para el diseño y optimización de proteínas de unión a ADN. Estos trabajos están complementados con estudios de cristalografía de rayos X para resolver la estructura de las proteínas a optimizar. En esas áreas hemos publicado una patente y cerca de cincuenta artículos, principalmente en revistas internacionales de alto o muy alto índice de impacto.

Oferta de Servicios

Diseño y optimización de proteínas con interés biotecnológico, biomédico o bioindustrial.
Análisis estructural de proteínas mediante cristalografía de rayos X y plegamiento molecular in silico.

Financiación

EUNICE - European University for Customised Education. 101004083-EUNICE-EAC-A02-2
REUNICE - RESEARCH WITH AND FOR SOCIETY IN EUNICE. H2020-IBA-SfS-2-2020-101035813
Plataforma de cromatografía acoplada a espectrometría de masas (EQC2021-007113-P)
Microscopio electronico de transmisión de ultima generacion para el analisis estructural de macromoleculas biologicas (EQC2021-007003-P)
Modificación de megasintasas para la producción de precursores químicos sostenibles (TED2021-129278B-I00)
Megasintasas de acidos grasos poliinsaturados: estructura, optimizacion y aplicaciones (PID2021-122164NB-I00)
Mecanismo de acción del complejo Retriever (PID2021-122611NB-I00)

Selective cargo and membrane recognition by SNX17 regulates its interaction with Retriever

Martín-González A, Méndez-Guzmán I, Zabala-Zearreta M, Quintanilla A, García-López A, Martínez-Lombardía E, Albesa-Jové D, Acosta JC, Lucas M.

EMBO Rep. 2024 Dec 9. Online ahead of print.

Gabriel Moncalián (IP)

Gabriel Moncalián​​​

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Diseño e Ingeniería de Proteínas​

​​IPs: Gabriel Moncalián y María Lucas Gay

Líneas de Investigación

Oferta de Servicios

Financiación

Selective cargo and membrane recognition by SNX17 regulates its interaction with Retriever

TOR complex 1 negatively regulates NDR kinase Cbk1 to control cell separation in budding yeast

Insights into the Binding Mode of Lipid A to the Anti-lipopolysaccharide Factor ALFPm3 from Penaeus monodon: An In Silico Study through MD Simulations

Structural basis of direct and inverted DNA sequence repeat recognition by helix-turn-helix transcription factors

Characterization of the DNA Binding Domain of StbA, A Key Protein of A New Type of DNA Segregation System

Integrated strategy for the separation of endotoxins from biofluids. LPS capture on newly synthesized protein

Reprogramming microorganisms for the biosynthesis of astaxanthin via metabolic engineering

Structure and Mechanism of the Ketosynthase-Chain Length Factor Didomain from a Prototypical Polyunsaturated Fatty Acid Synthase

Structural insights into Pseudomonas aeruginosaType six secretion system exported effector 8.

CDC42EP5/BORG3 modulates SEPT9 to promote actomyosin function, migration, and invasion

Biochemical interactions between LPS and LPS-binding molecules

ArdC, a ssDNA-binding protein with a metalloprotease domain, overpasses the recipient hsdRMS restriction system broadening conjugation host range

Identification of Relaxase-DNA Covalent Complexes and DNA Strand Transfer Reaction Products by Polyacrylamide Gel Electrophoresis.

Regulation of Human Hsc70 ATPase and Chaperone Activities by Apg2: Role of the Acidic Subdomain

Directed evolution of a bacterial WS/DGAT acyltransferase: improving tDGAT from Thermomonospora curvata.

fabH deletion increases DHA production in Escherichia coli expressing Pfa genes.

Loading of malonyl-CoA onto tandem acyl carrier protein domains of polyunsaturated fatty acid synthases.

RavN is a member of a previously unrecognized group of Legionella pneumophila E3 ubiquitin ligases.

Molecular mechanism for the subversion of the retromer coat by the Legionella effector RidL.

Heterologous Expression of a Thermophilic Diacylglycerol Acyltransferase Triggers Triglyceride Accumulation in Escherichia coli.

Endosomal Trafficking: Retromer and Retriever Are Relatives in Recycling.

Nutrient starvation leading to triglyceride accumulation activates the Entner Doudoroff pathway in Rhodococcus jostii RHA1.

Relaxosomes and plasmid transfer in Gram-negative bacteria.

Retromer

Structural Mechanism for Cargo Recognition by the Retromer Complex.

Design of Novel Relaxase Substrates Based on Rolling Circle Replicases for Bioconjugation to DNA Nanostructures.

Orthogonal protein assembly on DNA nanostructures using relaxases.

Comparative genomics of the conjugation region of F-like plasmids: five shades of F.

Concerted action of NIC relaxase and auxiliary protein MobC in RA3 plasmid conjugation.

Concerted action of NIC relaxase and auxiliary protein MobC in RA3 plasmid conjugation.

Effect of cerulenin on fatty acid composition and gene expression pattern of DHA-producing strain Colwellia psychrerythraea strain 34H.

Physiological and genetic differences among Rhodococcus species for using glycerol as a source for growth and triacylglycerol production.

Transcription factor-based biosensors enlightened by the analyte.

Structural basis for the recruitment and activation of the Legionella phospholipase VipD by the host GTPase Rab5.

A high security double lock and key mechanism in HUH relaxases controls oriT-processing for plasmid conjugation.

Use of limited proteolysis and mutagenesis to identify folding domains and sequence motifs critical for wax ester synthase/acyl coenzyme A:diacylglycerol acyltransferase activity.

Use of limited proteolysis and mutagenesis to identify folding domains and sequence motifs critical for wax ester synthase/acyl coenzyme A:diacylglycerol acyltransferase activity.

Breaking and joining single-stranded DNA: the HUH endonuclease superfamily.

Catalytic domain of plasmid pAD1 relaxase TraX defines a group of relaxases related to restriction endonucleases.

Interaction between relaxase MbeA and accessory protein MbeC of the conjugally mobilizable plasmid ColE1.

The Mre11:Rad50 structure shows an ATP-dependent molecular clamp in DNA double-strand break repair.

Purification, crystallization and preliminary crystallographic analysis of the CBS domain protein MJ1004 from Methanocaldococcus jannaschii.

Relaxase DNA binding and cleavage are two distinguishable steps in conjugative DNA processing that involve different sequence elements of the nic site.

Binding of S-Methyl-5'-Thioadenosine and S-Adenosyl-l-Methionine to Protein MJ0100 Triggers an Open-to-Closed Conformational Change in Its CBS Motif Pair.

The CBS domain protein MJ0729 of Methanocaldococcus jannaschii is a thermostable protein with a pH-dependent self-oligomerization.

Purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of the CBS-domain pair from the Methanococcus jannaschii protein MJ0100.

Crystallization and preliminary crystallographic analysis of merohedrally twinned crystals of MJ0729, a CBS-doman protein from Methanococcus jannaschii.

María Lucas Gay (IP)

Pablo Duque Dorado

Arturo García López

Nahuel Ismael Lofeudo Álvarez

Iván Méndez Guzmán

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