Español (España)

María Lucas Gay (IP)

IBBTEC. C/ Albert Einstein 22, PCTCAN, 39011 Santander
maria.lucas@unican.es
942 205921
Biología Estructural de Complejos Macromoleculares
Investigador Principal; Investigador Ramón y Cajal
Biología estructural
Departamento de Microbiología y Genómica

María Lucas es licenciada en Bioquímica por la Universidad del País Vasco (UPV-EHU) (1999) y Doctora en Biología Molecular por la Universidad de Cantabria (2006). Realizó su primer trabajo postdoctoral en CIC bioGUNE en el laboratorio del Dr. Alfonso Martínez (2006-2008). Continuó su carrera científica en el extranjero en el laboratorio del Dr. Karl-Peter Hopfner en la Universidad de Munich LMU (2009-2012). Para llevar a cabo esta investigación postdoctoral, recibió una beca posdoctoral del Gobierno Vasco. Regresó a CIC bioGUNE en 2012, donde trabajó como investigadora postdoctoral senior durante seis años en el grupo del Dr. Aitor Hierro (2012-1017). En 2017 consiguió un contrato Ramón y Cajal que le permitió unirse en 2018 al instituto IBBTEC de la Universidad de Cantabria como investigadora independiente.

Su actividad de investigación se centra en el estudio de complejos de proteínas mediante cristalografía de rayos X. La biología estructural proporciona una valiosa información de las proteínas a nivel atómico que muestra los mecanismos moleculares de las interacciones proteicas y permite el diseño de fármacos que modifican, activan o inhiben las proteínas involucradas en procesos patológicos. Ha trabajado en varios campos de investigación con diferentes familias de proteínas: nucleasas involucradas en la conjugación bacteriana, módulos de oligomerización y reguladores, proteínas de reparación de rotura de ADN, proteínas efectoras de Legionella y complejos de proteínas de transporte vesicular involucrados en el reciclaje de receptores transmembrana. Hoy en día, su principal línea de investigación es el estudio de complejos proteicos involucrados en el tráfico celular relacionado con trastornos neurodegenerativos. Su grupo de investigación tiene como objetivo dilucidar el papel de los defectos en el tráfico endosomal en la enfermedad de Alzheimer.

Biología Estructural de Complejos Macromoleculares

Grupo de María Lucas Gay - Diciembre de 2019

Líneas de Investigación

Structure and function of protein complexes involved in intracellular vesicular traffic
Molecular and structural basis of neurodegenerative diseases
Structural basis of Host-Pathogen Interactions

Financiación

Ramón y Cajal research award (2018-2021). Spanish Ministry of Economy and Competence (RYC-2016-20342). IP: María Luca

TOR complex 1 negatively regulates NDR kinase Cbk1 to control cell separation in budding yeast

Foltman M, Mendez I, Bech-Serra JJ, de la Torre C, Brace JL, Weiss EL, Lucas M, Queralt E, Sanchez-Diaz A.

María Lucas Gay (IP)

​Biología Estructural de Complejos Macromoleculares

Líneas de Investigación

Financiación

TOR complex 1 negatively regulates NDR kinase Cbk1 to control cell separation in budding yeast

Structural insights into Pseudomonas aeruginosaType six secretion system exported effector 8.

CDC42EP5/BORG3 modulates SEPT9 to promote actomyosin function, migration, and invasion

Identification of Relaxase-DNA Covalent Complexes and DNA Strand Transfer Reaction Products by Polyacrylamide Gel Electrophoresis.

Regulation of Human Hsc70 ATPase and Chaperone Activities by Apg2: Role of the Acidic Subdomain

RavN is a member of a previously unrecognized group of Legionella pneumophila E3 ubiquitin ligases.

Molecular mechanism for the subversion of the retromer coat by the Legionella effector RidL.

Endosomal Trafficking: Retromer and Retriever Are Relatives in Recycling.

Retromer

Structural Mechanism for Cargo Recognition by the Retromer Complex.

Structural basis for the recruitment and activation of the Legionella phospholipase VipD by the host GTPase Rab5.

The Mre11:Rad50 structure shows an ATP-dependent molecular clamp in DNA double-strand break repair.

Purification, crystallization and preliminary crystallographic analysis of the CBS domain protein MJ1004 from Methanocaldococcus jannaschii.

Relaxase DNA binding and cleavage are two distinguishable steps in conjugative DNA processing that involve different sequence elements of the nic site.

Binding of S-Methyl-5'-Thioadenosine and S-Adenosyl-l-Methionine to Protein MJ0100 Triggers an Open-to-Closed Conformational Change in Its CBS Motif Pair.

The CBS domain protein MJ0729 of Methanocaldococcus jannaschii is a thermostable protein with a pH-dependent self-oligomerization.

Purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of the CBS-domain pair from the Methanococcus jannaschii protein MJ0100.

Crystallization and preliminary crystallographic analysis of merohedrally twinned crystals of MJ0729, a CBS-doman protein from Methanococcus jannaschii.

Aurora Martín González

Iván Méndez Guzmán

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