María Lucas Gay (IP)

  • IBBTEC. C/ Albert Einstein 22, PCTCAN, 39011 Santander
  • maria.lucas@unican.es
  • 942 206799 ext. 25921
  • Biología Estructural de Complejos Macromoleculares
  • Investigador Principal; Investigador Ramón y Cajal
  • Biología estructural
  • Departamento de Microbiología y Genómica

María Lucas es licenciada en Bioquímica por la Universidad del País Vasco (UPV-EHU) (1999) y Doctora en Biología Molecular por la Universidad de Cantabria (2006). Realizó su primer trabajo postdoctoral en CIC bioGUNE en el laboratorio del Dr. Alfonso Martínez (2006-2008). Continuó su carrera científica en el extranjero en el laboratorio del Dr. Karl-Peter Hopfner en la Universidad de Munich LMU (2009-2012). Para llevar a cabo esta investigación postdoctoral, recibió una beca posdoctoral del Gobierno Vasco. Regresó a CIC bioGUNE en 2012, donde trabajó como investigadora postdoctoral senior durante seis años en el grupo del Dr. Aitor Hierro (2012-1017). En 2017 consiguió un contrato Ramón y Cajal que le permitió unirse en 2018 al instituto IBBTEC de la Universidad de Cantabria como investigadora independiente. 

Su actividad de investigación se centra en el estudio de complejos de proteínas mediante cristalografía de rayos X. La biología estructural proporciona una valiosa información de las proteínas a nivel atómico que muestra los mecanismos moleculares de las interacciones proteicas y permite el diseño de fármacos que modifican, activan o inhiben las proteínas involucradas en procesos patológicos. Ha trabajado en varios campos de investigación con diferentes familias de proteínas: nucleasas involucradas en la conjugación bacteriana, módulos de oligomerización y reguladores, proteínas de reparación de rotura de ADN, proteínas efectoras de Legionella y complejos de proteínas de transporte vesicular involucrados en el reciclaje de receptores transmembrana. Hoy en día, su principal línea de investigación es el estudio de complejos proteicos involucrados en el tráfico celular relacionado con trastornos neurodegenerativos. Su grupo de investigación tiene como objetivo dilucidar el papel de los defectos en el tráfico endosomal en la enfermedad de Alzheimer.

Biología Estructural de Complejos Macromoleculares


Grupo de María Lucas Gay - Diciembre de 2019


Líneas de Investigación

    • Structure and function of protein complexes involved in intracellular vesicular traffic
    • Molecular and structural basis of neurodegenerative diseases
    • Structural basis of Host-Pathogen Interactions

Financiación

    • Ramón y Cajal research award (2018-2021). Spanish Ministry of Economy and Competence (RYC-2016-20342). IP: María Luca


Structural insights into Pseudomonas aeruginosaType six secretion system exported effector 8.

González-Magaña A, Sainz-Polo MÁ, Pretre G, Çapuni R, Lucas M, Altuna J, Montánchez I, Fucini P, Albesa-Jové D.

​J Struct Biol. 2020 Dec 1;212(3):107651. doi: 10.1016/j.jsb.2020.107651. Epub 2020 Oct 20.

Ver más

CDC42EP5/BORG3 modulates SEPT9 to promote actomyosin function, migration, and invasion

CDC42EP5/BORG3 modulates SEPT9 to promote actomyosin function, migration, and invasion

Aaron J. Farrugia, Javier Rodríguez, Jose L. Orgaz, María Lucas, Victoria Sanz-Moreno, Fernando Calvo

​J Cell Biol (2020) 219 (9): e201912159. https://doi.org/10.1083/jcb.201912159. Epub 2020 Aug 14

Ver más

Identification of Relaxase-DNA Covalent Complexes and DNA Strand Transfer Reaction Products by Polyacrylamide Gel Electrophoresis.

Identification of Relaxase-DNA Covalent Complexes and DNA Strand Transfer Reaction Products by Polyacrylamide Gel Electrophoresis.

Lucas, M. and Moncalian, G.

Methods Mol Biol. 2075:145-156. doi: 10.1007/978-1-4939-9877-7

Ver más

Regulation of Human Hsc70 ATPase and Chaperone Activities by Apg2: Role of the Acidic Subdomain

Cabrera Y, Dublang L, Fernández-Higuero JA, Albesa-Jové D, Lucas M, Viguera AR, Guerin ME, Vilar JMG, Muga A, Moro F.

​J Mol Biol. 2019 Jan 18; 431(2):444-461. doi: 10.1016/j.jmb.2018.11.026. 

Ver más

RavN is a member of a previously unrecognized group of Legionella pneumophila E3 ubiquitin ligases.

Lin YH, Lucas M, Evans TR, Abascal-Palacios G, Doms AG, Beauchene NA, Rojas AL, Hierro A, Machner MP.

[PubMed]

Ver más

Molecular mechanism for the subversion of the retromer coat by the Legionella effector RidL.

Romano-Moreno M, Rojas AL, Williamson CD, Gershlick DC, Lucas M, Isupov MN, Bonifacino JS, Machner MP, Hierro A.Proc Natl Acad Sci U S A. 2017 Dec 26;114(52):E11151-E11160. doi:10.1073/pnas.1715361115

PubMed

Ver más

Endosomal Trafficking: Retromer and Retriever Are Relatives in Recycling.

Gershlick DC, Lucas M.

Curr Biol. 2017 Nov 20;27(22):R1233-R1236. 
doi: 10.1016/j.cub.2017.10.004 

Ver más

Retromer

Lucas M, Hierro A. Curr Biol. 2017 Jul 24; 27(14):687-689. doi: 10.1016/j.cub.2017.05.072

[PubMed]

Ver más

Structural Mechanism for Cargo Recognition by the Retromer Complex.

Lucas M, Gershlick DC, Vidaurrazaga A, Rojas AL, Bonifacino JS, Hierro A. Cell. 2016 Dec 1;167(6):1623-1635. doi: 10.1016/j.cell.2016.10.056

[PubMed]

Ver más

Structural basis for the recruitment and activation of the Legionella phospholipase VipD by the host GTPase Rab5.

Lucas M, Gaspar AH, Pallara C, Rojas AL, Fernández-Recio J, Machner MP, Hierro A. Proc Natl Acad Sci U S A. 2014, Aug 26; 111(34):E3514-23. doi: 10.1073/pnas.1405391111

[PubMed]

Ver más

The Mre11:Rad50 structure shows an ATP-dependent molecular clamp in DNA double-strand break repair.

Lammens K, Bemeleit DJ, Möckel C, Clausing E, Schele A, Hartung S, Schiller CB, Lucas M, Angermüller C, Söding J, Sträßer K, Hopfner KP. Cell. 2011 Apr1; 145(1):54-66. doi: 10.1016/j.cell.2011.02.038

[PubMed]

Ver más

Purification, crystallization and preliminary crystallographic analysis of the CBS domain protein MJ1004 from Methanocaldococcus jannaschii.

Oyenarte I, Lucas M, Gomez-García I, Martínez-Cruz LA. Acta Crystallogr Sect F, 2011 Mar 1; 67(3):318-24. doi: 10.1107/S1744309110053479

[PubMed]

Ver más

Relaxase DNA binding and cleavage are two distinguishable steps in conjugative DNA processing that involve different sequence elements of the nic site.

Lucas M, Gonzalez-Perez B, Cabezas M, Moncalián G, Rivas G, de la Cruz F. J Biol Chem. 2010 Mar 19; 285(12):8918-26. doi: 10.1074/jbc.M109.057539

[PubMed]

Ver más

Binding of S-Methyl-5'-Thioadenosine and S-Adenosyl-l-Methionine to Protein MJ0100 Triggers an Open-to-Closed Conformational Change in Its CBS Motif Pair.

Lucas M, Encinar JA, Arribas EA, Oyenarte I, García IG, Kortazar D, Fernández JA, Mato JM, Martínez-Chantar ML, Martínez-Cruz LA. J Mol Biol. 2010 feb 26; 396(3):800-20. doi: 10.1016/j.jmb.2009.12.012

[PubMed]

Ver más

The CBS domain protein MJ0729 of Methanocaldococcus jannaschii is a thermostable protein with a pH-dependent self-oligomerization.

Martínez-Cruz LA, Encinar JA, Kortazar D, Prieto J, Gómez J, Fernández-Millán P, Lucas M, Arribas EA, Fernández JA, Martínez-Chantar ML, Mato JM, Neira JL. Biochemistry. 2009 Mar 31; 48(12):2760-76. doi: 10.1021/bi801920r

[PubMed]

Ver más

Purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of the CBS-domain pair from the Methanococcus jannaschii protein MJ0100.

Lucas M, Kortazar D, Astigarraga E, Fernández JA, Mato JM, Martínez-Chantar ML, Martínez-Cruz LA. Acta Crystallogr Sect F. 2008 Oct 1;64(10):936-41. doi: 10.1107/S1744309108027930

[PubMed]

Ver más

Crystallization and preliminary crystallographic analysis of merohedrally twinned crystals of MJ0729, a CBS-doman protein from Methanococcus jannaschii.

Fernández-Millán P, Kortazar D, Lucas M, Martínez-Chantar ML, Astigarraga-Arribas E, Fernández JA, Albert A, Mato JM, Martínez-Cruz LA. Acta Crystallogr Sect F. 2008 Jul 1;64(7):605-9. doi: 10.1107/S1744309108013432

[PubMed]

Ver más

Aurora Martín González

Ver más

Eva Martínez Lombardía

Ver más

Iván Méndez Guzmán

Ver más